فولرن^۲۳ یکی از دیگر شکل‌های مصنوعی عنصر کربن است که از گرما دادن به گرافیت ساخته می‌شود. به جهت شباهت شکل آن به توپ فوتبال، به آن باکی بال^۲۴ نیز می‌گویند شکل(۱-۱۹). فولرن خود انواع گوناگون و متعددی دارد و می‌تواند به صورت کره، بیضی‌گون، یا استوانه باشد.
«کروتو» و«کرل» را به عنوان کاشفان فولرن می‌شناسند. در سال ۱۹۹۰ ولفگانک^۲۵و دانوالد هافمن^۲۶ و همکارانش توصیفی از نخستین روش عملی C₆₀ ارائه دادند. واژه ی فولرن از نام «باکمینستر فولر» که طراح گنبدهای ژئودزیک بود گرفته ‌شده‌ است.
۲۳.Fullerene
۲۴.BuckyBall
۲۵.Wolfgang Kratschmer
۲۶.Donald Huffmann
۱-۸-۳-۱-فولرن باکمینستر
فولرن باکمینستر^۲۷ یک مولکول کروی با فرمول _۶۰C است[۲۵]. این ماده اولین بار در سال ۱۹۸۵ توسط هارولد کروتو، جیمز هلت، شاون اٌبرین، رابرت کارل و ریچارد اسمالی در دانشگاه رایس ایالت تگزاس تهیه شد[۲۰]. کروتو، کارل و اسمالی در سال ۱۹۹۶ برای کشف فولرن باکمینستر و دسته‌بندی اطلاعات درباره آن جایزه نوبل شیمی را دریافت کردند. به افتخار باکمینستر فولر، سازنده گنبد ژئودزیک نام این ماده‌ی شیمیایی را فولرن باکمینستر گذاشتند؛ از آن جهت که ساختار این مولکول شباهت زیادی به گنبد ژئودزیک دارد. باکمینستر اولین فولرنی بود که کشف شد و فراوان‌ترین فولرن در طبیعت نیز هست؛ چرا که به مقدار بسیار کمی در دوده یافت می‌شود[ ۲۷-۲۵].

(( اینجا فقط تکه ای از متن درج شده است. برای خرید متن کامل فایل پایان نامه با فرمت ورد می توانید به سایت feko.ir مراجعه نمایید و کلمه کلیدی مورد نظرتان را جستجو نمایید. ))

(شکل ۱-۱۹):توپ باکی فولرن _۶۰C
۱-۸-۳-۲- نانولوله های کربنی
نانولوله‌های کربنی‌ که از صفحات کربن به ضخامت یک اتم و به شکل استوانه‌ای توخالی ساخته شده ‌است در سال ۱۹۹۱ توسط سامیو ایجیما کشف شد. خواص ویژه و منحصر به فرد آن از جمله مدول یانگ بالا و استحکام کششی خوب از یک طرف و طبیعت کربنی بودن نانولوله‌ها (به خاطر این که کربن ماده‌ای است کم وزن، بسیار پایدار و ساده جهت انجام فرایندها که نسبت به فلزات برای تولید ارزان‌تر می‌باشد)(شکل۱-۲۰) باعث شده که در دهه گذشته شاهد تحقیقات مهمی در کارایی و پرباری روش‌های رشد نانولوله‌ها باشد.
۲۷.Buckminsterfullerene

(شکل۱-۲۰): تصویر سه بعدی از یک لوله کربنی
۱-۸-۴-الیاف کربن
الیاف کربن [۲۸] یکی از مهم ترین خانواده های الیاف پیشرفته است که استحکام بسیار بالا (بین ۷ تا ۱۰ برابر فولاد ساختمانی بسته به گرید الیاف)، چگالی پایین(حدود دو سوم آلومینیوم)، رسانایی الکتریکی بسیار خوب، قابلیت بافت و تولید پارچه (شکل۱-۲۱) ، ساخت کامپوزیت های سبک و مستحکم و پایداری در برابر حرارت آن را از سایر مواد مهندسی متمایز می سازد. مواد اولیه ای که در تولید الیاف کربن به کار می رود، الیاف اکریلیک ویژه(تولید شده با هدف تبدیل به الیاف کربن) است که بر اساس فناوری های پیشرفته و تجهیزات خاص تولید می شود.
(شکل۱-۲۱): پارچه ساخته شده از الیاف کربن
فصل دوم :
پروتئین و مولکول آب
۲-۱-مقدمه:
پروتئین ها مواد آلی بزرگ و یکی از انواع درشت مولکول های زیستی هستند که از زیر واحدهایی به نام اسید آمینه ساخته شده اند. پروتئین ها مانند زنجیری از یک کلاف سه بعدی بسپارهایی هستند که از ترکیب اسیدهای آمینه حاصل می شوند. اسیدهای آمینه مثل یک زنجیر خطی توسط پیوند پپتیدی میان گروه های کربوکسیل و آمین مجاور به یکدیگر متصل می شوند تا یک پلی پپتید را به وجود بیاورند. ترتیب اسیدهای آمینه در یک پروتئین توسط ژن مشخص می شود. اگرچه کد ژنتیک ۲۰ تا اسید آمینه استاندارد را معرفی می کند، در بعضی اندامگان (ارگانیسم ها) کد ژنتیک شامل سلنوسیستئین و در بعضی از آرکی باکتری ها پیرولزین می باشد. گاهی در پروتئین ها دگرگونی به وجود می آید: یا قبل از آنکه پروتئین بتواند به وظایفش در یاخته عمل کند و یا به عنوان قسمتی از مکانیسم بازرسی پروتئین ها معمولاً به یکدیگر می پیوندند تا یک وظیفه ای را با یکدیگر انجام دهند که این خود باعث استوار شدن پروتئین می شود. چون ترتیب های نامحدودی در توالی و طول زنجیره اسیدآمینه ها در تولید پروتئین ها وجود دارد، از این رو انواع بی شماری از پروتئین ها نیز می توانند وجود داشته باشند. پروتئین های درون یاخته ای در بخشی از یاخته به نام ریبوزوم توسط آران ای^۱ ساخته می شوند [۲۹] .
.
(شکل ۲-۱):نمایشی سه‌بعدی از ساختار میوگلوبین
۱.RNA
شکل (۲-۱) نمایشی سه‌بعدی از ساختار میوگلوبین است که در آن مارپیچ‌های آلفا به صورت رنگی نشان داده شده‌اند. این پروتئین نخستین پروتئینی بود که ساختار آن توسط بلورنگاری پرتو ایکس تعیین شد.
۲-۲-ساختار پروتئین
ساختار پروتئین یا ساختمان پروتئین به ساختاری گفته می‌شود که پروتئین به خود می‌گیرد. پروتئین دارای چهار نوع ساختار می‌باشد[۳۰].
۲-۲-۱-ساختار اول: به توالی پروتئین که به صورت رشته‌ای از اسیدهای آمینه می‌باشد گفته می‌شود. پروتئین ها پلیمرهایی خطی از اسیدآمینه هستند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده اند.
۲-۲-۲-ساختار دوم: به نظم‌های موضعی گفته می‌شود که پروتئین در حین تاشدگی به خود می‌گیرد. ساختار دوم پروتئین ها خود به چند دسته تقسیم می شود:
۲-۲-۲-۱-مارپیچ آلفا:
ساده‌ترین و انعطاف پذیرترین ترتیب، کونفرماسیونی مارپیچی و راست گرد بود به نام مارپیچ آلفا. مارپیچ آلفا یکی از ساختارهای دوم رایج در پروتئین هاست. مارپیچ آلفا یک مارپیچ راست گرد است که ساختار آن هر ۵/۴ آنگستروم یک بار تکرار می شود. در هر دو مارپیچ آلفا ۳/۶ اسید آمینه وجود دارد. یعنی هر۱/ ۵ آنگستروم یک اسید آمینه در طول مارپیچ آلفا قرار می گیرد. هر گروه کربوکسیل و آمین در مارپیچ آلفا با اسید آمینه ای با فاصله چهار تا از خود، دارای باند هیدروژنی می باشد و این الگو در سراسر مارپیچ، غیر از چهار اسید آمینه در دو انتهای آن تکرار شده است. در شکل(۲-۲) ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین؛ مارپیچ آلفا به رنگ خاکستری و صفحه بتا به رنگ قرمز نمایش داده شده است.
(شکل۲-۲):ساختار دوم قسمتی از یک پروتئین
۲-۲-۲-۲-صفحه های بتا
ساختار صفحه های بتا، ساختار دوم بسیار کشیده و چین دار می باشد. یکی از تفاوت های مهم صفحه های بتا با مارپیچ آلفا این است که اسید آمینه هایی که معمولاً در ساختار اول زنجیره پروتئینی با فاصله زیاد از هم قرار گرفته اند، برای تشکیل این ساختار در مجاورت یکدیگر قرار می گیرند بنابراین صفحه های بتا تمایل به سختی داشته و انعطاف پذیری رشته CO یک رشته بتا و NHناچیزی دارند. پیوندهای هیدروژنی بین رشته ای که میان گروه های رشته بتای مجاور ایجاد می شوند، به صفحات بتا پایداری می بخشند و باعث می شوند که این صفحات ظاهری زیگزاگ داشته باشند.
۲-۲-۳-ساختار سوم: به حالت سه‌بعدی که پروتئین بعد از پیچش به خود می‌گیرد گفته می‌شود.
۲-۲-۴-ساختار چهارم: بیشتر پروتئین‌ها از پیوند زنجیرهای پلی پپتیدی مشابه و یا متفاوت ساخته شده اند. اتصال بین زنجیرها توسط پیوندهای ضعیف تری برقرار می گردد. این ساختار ترتیب قرار گرفتن زیر واحدهای یک پروتئین را شرح می دهد و نقش مهمی در توضیح چگونگی شرکت پروتئین در واکنش های شیمیایی دارد.
روش‌های تعیین ساختار پروتئین، کشف ساختار سوم و چهارم یک پروتئین راهنمای بسیار مهمی برای تعیین کارکرد این پروتئین است. از روش های معمول می‌توان به پراش اشعه ایکس و تشدید مغناطیسی هسته اشاره کرد این دو روش اطلاعات اتمی خوبی درباره ی ساختار پروتئین مورد نظر جمع آوری می‌کنند. پراش اشعه ایکس روشی برای مطالعه ی ساختار مواد بلوری است که در سال ۱۹۱۲ میلادی توسط فون لاوه کشف شد و توسط ویلیام هنری براگ و ویلیام لورنس ببراگ برای بررسی بلورها بکار گرفته شد. بلور نگاری الکترونی^۲روش دیگری است برای مطالعه ساختار پروتئین که معمولاً در دمای نزدیک به نیتروژن مایع انجام می‌شود. روشی برای تعیین آرایش اتم ها در جامدات به وسیله میکروسکوپ الکترونی است. این روش می تواند مکملی برای بلورنگاری پرتو ایکس روی پروتئین هایی مانند پروتئین غشایی که به راحتی نمی توانند کریستال سه بعدی لازم برای این کار را تشکیل بدهند، دانست.
بانک داده پروتئین^۳ منبعی برای داده های ساختار سه بعدی پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک است. این داده ها عموماً توسط بلورنگاری پرتو ایکس یا بیناب نمایی ان ام ار به دست می آیند و توسط زیست شناس ها یا زیست شیمی پیشه ها از سراسر دنیا برای دسترس عموم آنجا گذاشته می شوند.
۲-۳-اسید آمینه
اسید آمینه در شیمی به هر مولکولی که شامل گروهای کاربردی آمینه و کربوکسیلیک اسید است گفته می شود. اسید آمینه واحد تشکیل دهنده پروتئین است. اسیدهای آمینه در هنگام ساخته شدن پروتئین ها به یکدیگر می پیوندند. ار ان ای در زیست شیمی به اسیدهای آلفا آمینو که در آنها کارکردهای آمینو و کاربوکسیلات هر دو به کربنی یگانه چسبیده اند اسید آمینه می گویند. در (شکل۲-۳) ساختار عمومی آلفا آمینو اسید، با گروه آمینو در چپ و گروه کربوکسیل در راست نشان داده شده است.

۲.Electron crystallography
۳.Protein Data Bank(PDB)
(شکل۲-۳): ساختارعمومی آلفا آمینو اسید، با گروه آمینو در چپ و گروه کربوکسیل در راست
۲-۴-ساختار اسیدهای آمینه
هر اسید آمینه از یک کربن نامتقارن به نام کربن آلفا تشکیل یافته است که با چهار گروه مختلف کربوکسیلCOOH اتم هیدروژن، گروه آمینه بازیNH₂ و یک زنجیره غیرجانبی -Rپیوند برقرار می کند ریشه R ممکن است یک زنجیره خطی و یا یک حلقه کربنی باشد، عوامل دیگری مانند الکل، آمین، کربوکسیل و نیز گوگرد می توانند در ساختمان ریشه شرکت کنند، زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کربن آلفا، فاصله می گیرند، با حروف بتا( ) ، گاما() و دلتا( )نشان می دهند. در حالی که عاملCOOH روی کربن آلفا قرار دارد. عامل NH₂. روی کربن هایی غیر آلفا قرار دارد. نوع اسیدآمینه به ، . وتغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار ناچیز در سلول ها وجود دارند. بیشتر اسیدهای آمینه آلفا در سنتز پروتئین شرکت می کنند. در صورتی که اسیدهای آمینه بتا، گاما و دلتا واسطه های شیمیایی هستند. بیشتر اسیدهای آمینه در PH=7 به صورت دو قطبی در می آیند یعنی گروهNH₂ پروتئین می گیرد و گروهCOOH هیدروژن خود را از دست می دهد و به صورت^-COO در می آید. زنجیره جانبی گروهR برای پروتئین ها می تواند یکی از ۲۰ گروه ممکن باشد و بدین ترتیب یک آلفای ۲۰ حرفی برای ساخت پروتئین ها بوجود می آید. این بیست اسید آمینه می توانند با هر ترتیب و به هر تعداد در ساختار یک پروتئین دخالت کنند.
۲-۵-ایزومری در اسیدهای آمینه
مطابق قرارداد اگر ساختمان فضایی یک اسید آمینه را در نظر بگیریم، چنانچه عاملNH₂ که به کربن آلفا متصل است در طرف چپ باشد، می گوییم که این اسید آمینه از نوع L است و هرگاه عاملNH₂ در طرف راست کربن آلفا قرار گیرد گوییم که این اسید آمینه از نوعΔ است، اسیدهای آمینه طبیعی همگی از نوعL هستند.
۲-۵-۱- ساختار و نماد تعدادی اسید آمینه
بیست نوع اسیدآمینه در تشکیل پروتئین ها شرکت دارند. براساس خواص شیمیایی آنها بیست اسید به سه گروه تقسیم می شوند. این سه گروه عبارتند از:
الف-هیدروفوبیک
ب- قطبی
ج-باردار(مثبت و منفی)